Что собой представляют ферменты: механизм работы

Что такое ферменты в биологии — общее определение

На латинском «fermentum» означает «брожение», «бродильное начало», в переводе с греческого «энзимы» означают «закваска».  

В настоящее время известны более двух тысяч их видов.

Энзимы участвуют в переваривании пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессах энергообеспечения клеток, восстановлении органов и тканей.

Особенность специфических белков — запуск биохимических реакций в организме, большинство из которых идет только в присутствии соответствующих энзимов. Каждый из них активизирует только один биохимический процесс. Поэтому в организме существует огромное их количество: не менее сотни в каждой клетке.

В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют энзимы, они выполняют различные функции. Чаще всего их подразделяют на две основные группы.

1. Пищеварительные. Вырабатываются поджелудочной железой, разрушают питательные вещества, способствуют их абсорбции в системный кровоток. Различают три основные категории таких белковых веществ:

• амилаза — расщепляет углеводы, находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника;
• протеаза — помогает переваривать белки, находится в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника;
• липаза — расщепляет жиры, находится в желудочном соке и панкреатическом секрете.

2. Метаболические. Катализируют биохимические процессы внутри клеток. Каждый орган или ткань организма имеет свою сеть ферментов.

По строению биокатализаторы могут быть:

• простыми, состоящими только из белка и распадающимися только на аминокислоты. К числу простых относятся гидролитические ферменты типа пепсин, трипсин, уреаза;
• сложными, состоящими из белковой части, апофермента, и небелковой, кофактора. Роль кофакторов в двухкомпонентных энзимах играют большинство витаминов, липоевая кислота, многие двухвалентные металлы.

Классификация ферментов

На московском собрании V Международного биохимического союза в 1961 году была принята современная классификация ферментов. Классификация подразумевает деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:

• первое число обозначает механизм реакции, в которой фермент выступает катализатором;
• второе — указывает на класс, к которому принадлежит энзим;
• третье — подкласс описываемого фермента;
• четвертое – порядковый номер энзима в подклассе, к которому принадлежит.

Выделяют шесть классов.

1. Оксидоредуктазы выступают катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. Включают 22 подкласса.
2. Трансферазы обеспечивают реакции транспорта между разными субстратами, принимают участие в реакциях взаимопревращения веществ и обезвреживания органических соединений. Включают 9 подклассов.
3. Гидролазы разрывают внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. Включают 13 подклассов.
4. Лиазы объединяют только сложные ферменты, которые участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления не гидролитическим путем и выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Включают 7 подклассов.
5. Изомеразы катализируют химические процессы изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Также объединяют только сложные ферменты.
6. Лигазы (или синтетазы), катализируют процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ. Включают 6 подклассов.

Механизм действия ферментов

Молекулярный вес высокомолекулярных энзимов достигает нескольких миллионов. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ними, гораздо меньше по размеру. Поэтому с субстратом они взаимодействуют не всей молекулой, а только ее частью, активным центром.

Механизм действия заключается в следующем. При соединении субстрата с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:

• поляризации химических связей в молекуле субстрат и перераспределение электронной плотности;
• деформации связей, вовлекаемых в реакцию;
• сближения и необходимой взаимной ориентации молекул субстрата.

Молекула субстрат фиксируется в активном центре фермента в напряженной конфигурации, в деформированном состоянии, что приводит к ослаблению прочности химических связей и снижает уровень энергетического барьера — субстрат активизируется.

В процессе ферментативной реакции различают четыре этапа.

1. Присоединение субстрата к энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс.
2. Преобразование полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов.
3. Образование комплекса фермент-продукт.
4. Разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.

Действие ферментов может происходить с участием различных механизмов катализа. Выделяют два типа катализа:

1. Кислотно-основной. В реакции участвуют энзимы, содержащие в своем активном центре специфические остатки аминокислот.
2. Ковалентный. В реакции участвуют энзимы, которые при контакте с субстратами формируют нестабильные комплексы. В результате продукты образуются посредством внутримолекулярных перестроек.

Ферментативные реакции могут иметь три вида.

1. «Пинг-понг». Взаимодействия, при которых энзим соединяется с одним субстратом и заимствует у него определенные вещества, а потом соединяется с другим субстратом и отдает ему полученные химические группы.
2. Последовательные взаимодействия, когда к энзиму поочередно присоединяется сначала один, а потом и другой субстрат, в результате чего формируется так называемый «тройной комплекс», в котором и происходит катализ.
3. Случайные взаимодействия, при которых субстраты реагируют с энзимом  неупорядоченно, а после катализа также и отщепляются.

Практическое использование ферментов

Всевозможные энзимы, реакции с их участием и их результаты применяются в различных сферах.

1. Медицина. В активно развивающейся в последнее время энзимодиагностике определение отдельных энзимов в клетке помогает обозначить природу заболевания. Выбрать схему лечения возможно в рамках энзимотерапии. Ферменты популярны в фармакологии: помогают в изготовлении специфических реактивов для определения веществ, синтезе новых препаратов: антибиотиков, гормонов, интерферонов.
2. Энергетика. Производство этанола и биогаза проходит с участием определенных белковых соединений.
3. Материаловедение. Биокатализаторы нашли применение в процессе выщелачивания руд, изучения и контроля биоразложения.
4. Пищевая промышленность. Здесь энзимы участвуют в создании новых методов хранения и переработки продуктов, в применении пищевых добавок, в совершенствовании спиртового и молочнокислого брожения, в приготовлении сыров, колбас, напитков, консервов. Пример: амилаза участвует в процессе разложения крахмала, при котором выделяется углекислый газ, способствующий разбуханию и поднятию теста для хорошей выпечки, а протеаза обеспечивает другой показатель качественного теста — клейкость, и удерживает в нем углекислоту. Для изготовления алкоголя различные энзимы используют в составе дрожжей для брожения спирта, а папаин и пепсин — для полного растворения осадка в спиртосодержащих напитках.
5. Кожевенная отрасль. Активно использует ферменты для расщепления белков при выведении стойких пятен от продуктов питания, крови, в процессе смягчения кожи.
6. Производство бытовой химии. При изготовлении стиральных порошков используют целлюлазу. При соблюдении допустимого температурного режима такие изделия помогают добиться хороших результатов. Высокомолекулярные белковые соединения входят в состав зубных порошков, паст.
7. Сельское хозяйство. Ферменты используют при производстве кормовых добавок в животноводстве, чтобы увеличить их питательную ценность, для гидролиза белков и не крахмальных полисахаридов.
8. Текстильная промышленность. Ферменты позволяют изменять свойства поверхности текстильных изделий, расширяя ассортимент тканей и изделий из них, внося свою лепту в моду.
9. Целлюлозно-бумажная промышленность. Энзимы помогают удалять чернила и тонеры в процессе вторичной переработки бумаги.